By Heinz Weinman

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Les protéines sont plus stables en milieu aqueux lorsque leurs résidus aminoacide hydrophobes sont dissimulés à l’intérieur de la protéine que lorsqu’ils sont solvatés par l’eau. 4 (B) (A) I K D S + H3N G D I M L W G Y F F D M I L OOC F G S M I D F D environnement. 4A). La chaîne principale est constituée par les enchaînements –Ca–CO–NH–Ca– où les groupes CO et NH sont polaires et hydrophiles. Ces derniers perdent leur caractère polaire et leur hydrophilie lorsqu’ils sont unis par les liaisons hydrogène au sein des structures secondaires en hélice ou en feuillet plissé qui jouent donc, à ce niveau, un rôle essentiel dans la formation du core hydrophobe.

5A) s’associe spécifiquement aux régions régulatrices du DNA des Procaryotes. 5B), dont la boucle est un site de liaison pour les ions Ca 2+, est régulièrement présent dans les protéines qui fixent le calcium et régulent de nombreux processus biologiques, telles les parvalbumines, la calmoduline, la troponine C ou certaines chaînes légères de la myosine. 5C) est constitué de deux brins b adjacents antiparallèles connectés par un coude b en épingle à cheveux. Présent dans la plupart des structures b, soit isolément, soit comme constituant de feuillets plus complexes, il n’a pas en lui-même de fonction spécifique.

Leur structure fluctue autour de son état d’équilibre et adopte de nombreuses conformations dont certaines sont même susceptibles d’affecter la forme globale de la molécule. Ces fluctuations jouent un rôle important dans les propriétés fonctionnelles des protéines. Elles leur confèrent la possibilité de s’adapter à un changement de milieu environnant ou de fixer des ligands d’une manière optimale, pour la catalyse par exemple. De plus, des changements conformationnels importants permettant la transition d’un état à un autre sont nécessaires pour réguler l’activité, par exemple le passage d’un état inactif à un état actif ou d’un état de faible affinité à un état de forte affinité.

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